Информация по реабилитации инвалида-колясочника, спинальника и др.
Информация по реабилитации инвалида - колясочника, спинальника и др.

Медицинская реабилитация Медицинская реабилитация

4. Биохимическое исследование крови

4.1. Белок плазмы крови и его фракции

Кровь состоит из жидкой части и форменных элементов — клеток крови. Если выпустить кровь из сосуда в сухую пробирку, то через несколько минут в ней образуется сгусток темно-красного цвета, состоящий из нитей фибрина. Светло-желтая жидкость над сгустком — сыворотка.
Если кровь смешать с консервирующим раствором и дать отстояться или подвергнуть центрифугированию, то она разделится на два основных слоя: нижний — красного цвета — осадок из форменных элементов (эритроцитов, лейкоцитов, тромбоцитов) и верхний — прозрачная желтоватая жидкость — плазма. Сыворотка отличается от плазмы отсутствием в ней белка фибриногена, перешедшего в сгусток крови.
Кровь на 55% состоит из плазмы и на 45% — из форменных элементов, которые находятся в ней во взвешенном состоянии.
Плазма — это сложная биологическая среда, содержащая 92% воды, 7% белка и 1% жиров, углеводов и минеральных солей.
Белки плазмы (сыворотки) крови представляют собой высокомолекулярные азотсодержащие соединения. Они имеют сложное строение, в их состав входит более 20 аминокислот. Последние получили свое название благодаря наличию аминных групп (NH2) и карбоксильных (кислотных) групп (СООН). Аминокислоты обладают свойствами как кислот, так и оснований и могут вступать во взаимодействие с различными соединениями.
Аминокислоты, соединяясь друг с другом, образуют крупные молекулы различных белков. Человеческий организм содержит более 100 тысяч видов различных белковых молекул. По форме они могут быть разделены на фибриллярные и глобулярные.
Фибриллярные белки имеют удлиненную, нитевидную форму; длина молекул в десятки и сотни раз превышает их диаметр. Молекулы глобулярных белков имеют форму шара (комочка), длина их превышает диаметр не более чем в 3-10 раз. Имеются и переходные формы.
В состав белков входят углерод (50,6-54,6%), кислород (21,5-23,5%), водород (6,5-7,3%), азот (15-16%). Кроме того, в состав белков входят в небольшом количестве сера, фосфор, железо, медь и некоторые другие элементы.
Химические свойства белков во многом подобны аминокислотам. Молекула белка, так же как и молекула аминокислоты, содержит по меньшей мере одну свободную аминогруппу и одну карбоксильную группу.
Поскольку в молекулу белка входит огромное количество аминокислот, то таких «свободных групп» очень много. Благодаря наличию свойств кислот и оснований белки могут вступать в самые разнообразные химические реакции с самыми различными веществами, выполняя свои многочисленные функции в организме.
Белки условно делят на простые и сложные. Простыми называют белки, которые состоят только из аминокислот. К ним относят протамин, гистоны, альбумины, глобулины и ряд других.
При распаде сложных белков наряду с аминокислотами образуются и другие соединения: нуклеиновые кислоты, фосфорная кислота, углецоды и т. д. К группе сложных белков относят нуклеопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды и ряд белков — ферментов, содержащих различные простетические (небелковые) группы.
Белки способны отдавать или получать электрический заряд, становясь заряженными положительно или отрицательно. Если это происходит одновременно, молекула белка становится электронейтральной.
Физико-химические свойства белков определяют их гидрофилъностъ — способность удерживать воду, создавая коллоидный раствор. Одна кислотная группа (СООН) способна связать четыре, а аминная (NH2) — три молекулы воды.
Каждая белковая молекула окружена достаточно плотной собственной водной оболочкой, прочно фиксированной на ее поверхности. Сила, с которой белки плазмы притягивают к себе воду, называется коллоидно-осмотическим, или онкотическим давлением. Оно равно 23-28 мм рт. ст.
При уменьшении количества белков или снижении их гидрофильности в плазме образуется избыток «свободной» воды, повышается гидростатическое давление в мельчайших сосудах (капиллярах) и вода начинает просачиваться сквозь стенки капилляров в ткани. Образуются онкотические (т.е. зависящие от количества и свойств белков) отеки. Возникновение отеков связано и со многими другими причинами.
Кроме активного участия в водном обмене белки Плазмы крови выполняют еще ряд важнейших функций. Они участвуют в процессе свертывания крови (см. гл. 3).
Обладая множеством полярных диссоциирующих боковых цепей, белки способны связывать и транспортировать различные биологические вещества. Являясь одной из важнейших буферных систем крови, белки поддерживают постоянство гомеостаза — кислотно-основное состояние (КОС) крови (см. гл. 6). Белки плазмы защищают организм от проникновения чужеродных элементов, в том числе чужеродных белков.
В клинической практике определяют общее содержание белка в плазме крови и его фракции.
Общее количество белка в плазме крови составляет 65-85 г/л. В сыворотке крови белка на 2-4 г/л меньше, чем в плазме из-за отсутствия фибриногена.
Общее количество белка может быть пониженным (гипопротеинемия) или повышенным (гиперпротеинемия).
Гипопротеинемия возникает вследствие:
• недостаточного поступления белка в организм;
• повышенной потери белка;
• нарушения образования белка.
Недостаточное поступление белка может быть следствием длительного голодания, безбелковой диеты, нарушения деятельности желудочно-кишечного тракта. Значительная потеря белка происходит при острых и хронических кровотечениях, злокачественных новообразованиях.
Выраженная гипопротеинемия — постоянный симптом нефротического синдрома, наблюдающегося при многих заболеваниях почек и связанного с выделением с мочой большого количества белка.
Нарушение образования белка возможно при недостаточности функции печени (гепатиты, циррозы, дистрофии печени).
Гиперпротеинемия развивается вследствие дегидратации (обезвоживания) — потери части внутрисосудистой жидкости. Это происходит при перегревании организма, обширных ожогах, тяжелых травмах, некоторых заболеваниях (холере). Гиперпротеинемия наблюдается при миеломной болезни — тяжелом страдании с разрастанием плазматических клеток, продуцирующих парапротеины.
Состав белков плазмы крови чрезвычайно разнообразен. Современными методами исследования удалось идентифицировать более 100 различных белков плазмы, большинство из них выделено в чистом виде и охарактеризовано.
Наиболее простые белки — альбумины, глобулины и фибриноген — находятся в плазме в больших количествах, остальные — в ничтожно малых.
Различия белков по аминокислотному составу, физико-химическим свойствам.позволили разделить их на отдельные фракции, обладающие специфическими биологическими свойствами.
Наиболее точно разделение можно осуществить в электрическом поле при электрофорезе. Метод основан на том, что белки с различным электрическим зарядом перемещаются с разной скоростью.
Электрофорез белков плазмы впервые осуществил шведский ученый А. Тизелиус (1930).
В плазме крови здорового человека при электрофорезе на бумаге можно обнаружить пять фракций: альбумины (50-70%), альфа-1 (аі)-глобулиньі (3-6%), альфа-2 (а2)-глобулины (9-15%), бета (р)-глобулины (8-18%) и гамма (х)-глобулины (15-25%).
При использовании других сред (агаровый гель, полиакриламидный гель) или иммуноэлектрофореза можно получить большее число фракций.
Альбумины составляют большую часть белков плазмы. Они хорошо удерживают воду, на их долю приходится до 80% коллоидно-осмотического давления крови.
Гипоальбуминемия (пониженное содержание альбуминов в плазме крови) возникает вследствие тех же причин, что и снижение общего количества белка (малое поступление с пищей, большие потери белка, нарушение его синтеза, повышение распада). Гипоальбуминемия вызывает снижение онкотического давления крови, что приводит к возникновению отеков. Гидрофильность белков понижают различные отравляющие вещества, алкоголь.
Гиперальбуминемия наблюдается при обезвоживании организма.
Глобулины. Увеличение содержания альфа-глобулинов наблюдается при воспалительных процессах, стрессовых воздействиях на организм (травмы, ожоги, инфаркт миокарда и др.).
Это белки так называемой острой фазы. Степень увеличения альфа-глобулинов отражает интенсивность процесса.
Преимущественное увеличение альфа-2-глобулинов отмечается при острых гнойных заболеваниях, вовлечении в патологический процесс соединительной ткани (ревматизм, системная красная волчанка и др.).
Повышение содержания альфа-глобулинов возможно также при некоторых хронических заболеваниях, злокачественных новообразованиях, особенно при их метастазировании.
Уменьшение альфа-глобулинов отмечается при угнетении их синтеза в печени, гипотиреозе — пониженной функции щитовидной железы.
Бета-глобулины. В этой фракции присутствуют липопротеиды, поэтому количество бета-глобулинов увеличивается при гиперлипопротеидемиях. Это наблюдается при атеросклерозе, сахарном диабете, гипотиреозе, нефротическом синдроме.
Повышение содержания гамма-глобулинов (гипергаммаглобулинемия) наблюдается при усилении иммунных процессов. Оно обусловлено повышенной продукцией иммуноглобулинов классов G, А, М, D, Е и наблюдается при острых и хронических вирусных, бактериальных, паразитарных инфекциях, заболеваниях соединительной ткани (коллагенозах), злокачественных заболеваниях крови, некоторых опухолях.
Значительная гипергаммаглобулинемия характерна для хронических активных гепатитов, циррозов печени.
При некоторых заболеваниях (миеломная болезнь, заболевания крови, злокачественные новообразования) появляются особые патологические белки — парапротеины — иммуноглобулины, лишенные свойств антител. В этих случаях также наблюдается гипергам-маглобулинемия.
Уменьшение гамма-глобулинов отмечается при заболеваниях и состояниях, связанных с истощением, угнетением иммунной системы (хронические воспалительные процессы, аллергия, злокачественные заболевания в терминальной стадии, длительная терапия стероидными гормонами, СПИД).

4.2. Показатели липидного (жирового) обмена

Расстройства жирового обмена выявляются определением показателей липидного спектра крови. Кровь для исследования берется из вены, обязательно натощак — через 12-14 ч после приема пищи.
Если пренебречь этим правилом, результаты исследования будут искажены, так как через 1-4 ч после еды наступает алиментарная гиперлипемия — повышенное содержание липидов в плазме крови.
Липиды — группа низкомолекулярных веществ, нерастворимых в воде, хорошо растворимых в эфире и некоторых других жидкостях.
Липиды находятся в плазме крови в основном в виде липопротеидов (ЛП). Последние по многим свойствам близки к белкам.
Различают три основных класса липидов:
• холестерин (ХС);
• триглицериды (ТГ);
• фосфолипиды.
Наибольшее клиническое значение имеет определение холестерина. Результаты исследования в крови холестерина, триглицеридов и липопротеидов должны рассматриваться в комплексе.
Холестерин по химическому строению является вторичным одноатомным циклическим спиртом. Он является незаменимым компонентом всех клеток, входя в состав клеточной мембраны.
Содержание холестерина в плазме крови здоровых людей колеблется от 3,9 до 6,5 ммоль/л. У мужчин содержание холестерина выше, чем у женщин.
Уровень холестерина у здоровых людей может колебаться в зависимости от возраста (табл. 4), физической нагрузки, умственного напряжения и даже времени года.
Повышенное содержание холестерина (гиперхолестеринемия) обычно свидетельствует о наличии атеросклероза или угрозе его развития.
Следует, однако, иметь в виду, что атеросклероз и его клинические проявления (ишемическая болезнь сердца, поражение периферических сосудов) могут развиваться и при нормальном или умеренно повышенном уровне холестерина.
Гиперхолестеринемия наблюдается при сахарном диабете, гипотиреозе (снижении функции щитовидной железы), заболеваниях почек, протекающих с отечным синдромом, некоторых заболеваниях печени, беременности.
Гипохолестеринемия (низкое содержание холестерина в плазме крови) возникает при тиреотоксикозе (повышении функции щитовидной железы), резком исхудании, острых инфекциях, туберкулезе, остром воспалении поджелудочной железы (панкреатите).

Биохимическое исследование крови

4.3. Билирубин сыворотки крови

Билирубин образуется в клетках ретикулоэндотелиальной системы (которые имеются в костном мозге, печени, селезенке) при распаде гемоглобина.
Содержание билирубина в крови в норме составляет 8,5-20,5 мкмоль/л. Желтушное окрашивание кожи появляется при повышении уровня билирубина более 34 мкмоль/л.
Различают прямой и непрямой билирубин. На долю непрямого билирубина приходится 75-80% общего билирубина. Разделение билирубина на фракции основано на том, чїо он дает цветную реакцию со специальным реактивом (диазореактивом) сразу при прибавлении реактива к сыворотке (прямая реакция) или через длительный промежуток времени (непрямая реакция).
Билирубин, образовавшийся в клетках ретикулоэндотелиальной системы, поступает в кровеносное русло. Он связан с белком и дает непрямую реакцию с диазореактивом — непрямой билирубин.
В печени билирубин образует растворимые соединения, легко проникает в желчные пути и через почечный барьер. Он дает прямую реакцию с диазореактивом — прямой билирубин.
Увеличение содержания билирубина в крови (гипербилирубинемия) происходит в результате:
• увеличения интенсивности гемолиза — распада эритроцитов;
• поражения паренхимы (ткани) печени;
• нарушения оттока желчи из печени и желчных путей в кишечник.
Увеличение интенсивности гемолиза наблюдается при гемолитических анемиях (малокровии вследствие повышенного распада эритроцитов), малярии, массивных кровоизлияниях в ткани (гемолизу подвергается излившаяся кровь), инфаркте легкого, синдроме размозжения тканей.
Паренхиматозное поражение печени возникает при острых и хронических гепатитах, циррозе, других заболеваниях печени: рак, паразитарное поражение печени (эхинококкоз), абсцесс (гнойник).
Нарушение оттока желчи является следствием механической закупорки желчных протоков камнем или опухолью.
В соответствии с указанными причинами повышения уровня билирубина различают три вида желтух: гемолитическую, паренхиматозную, механическую. Иногда желтуха может быть смешанной по происхождению. Так, при длительном нарушении оттока желчи (механическая желтуха) нарушается и функция печеночных клеток, возникает паренхиматозная желтуха.
Определение билирубина и его фракций способствует дифференциальной диагностике желтух.
При гемолитических желтухах в крови определяется преимущественно непрямой билирубин.
При паренхиматозных желтухах нарушается функция печеночных клеток, в крови появляется преимущественно прямой билирубин, но в особенно тяжелых случаях увеличивается уровень и непрямого билирубина. При вирусных гепатитах (болезни Боткина) степень гипербилирубинемии коррелирует с тяжестью заболевания. Значительное повышение содержания непрямого билирубина (свыше 34 мкмоль/л) у больных с паренхиматозной желтухой свидетельствует о тяжелом поражении печени и является плохим прогностическим признаком.
Механическая желтуха характеризуется увеличением содержания прямого билирубина; позднее, с присоединением поражения ткани печени увеличивается содержание непрямого билирубина. Содержание непрямого билирубина тем выше, чем тяжелее нарушение функции клеток печени.

4.4. Небелковые азотистые компоненты крови

4.4.1. Остаточный азот

В клинической практике большое значение придается определению безбелковых азотистых компонентов крови: остаточного азота и продуктов, входящих в его состав.
Остаточный азот — это азот соединений, остающихся в крови после осаждения ее белков.
Нормальное содержание остаточного азота в крови 14,3-28,6 ммоль/л. В состав последнего входит группа азотсодержащих соединений (мочевина, мочевая кислота, креатинин, индикан и др.), лабораторное определение которых имеет самостоятельное значение.
Повышение остаточного азота крови (азотемия) может возникать в результате нарушения азотовыделительной функции почек, т. е. вследствие почечной недостаточности. Такое повышение остаточного азота называютретенционным. Это наиболее частая причина азотемии, которая наблюдается при хронических воспалительных заболеваниях почек (гломерулонефрит, пиелонефрит), гидронефрозе, поликистозе, туберкулезе почек, гипертонической болезни с поражением почек, нефропатии беременных, задержке мочи какими-либо препятствиями в мочевыводящих путях (камень, опухоль) и др.
Продукционная азотемия возникает при избыточном поступлении азотсодержащих веществ в кровь вследствие усиленного распада тканевых белков. Функция почек при этом обычно не нарушается.
Продукционная азотемия может наблюдаться при лихорадочных состояниях, распаде опухоли. Синдром раздавливания (размозжения) тканей, отравления солями ртути, дихлорэтаном и другими токсическими веществами с некротическим поражением почечной ткани сопровождаются азотемией смешанного характера, т. е. продукционная азотемия сочетается с ретенционной.
В этих случаях возникает гиперазотемия — резкое повышение остаточного азота — в 10-20 раз по сравнению с нормой. Гиперазотемия наблюдается и при тяжелых явлениях почечной недостаточности. Начальные нарушения функции почек могут не приводить к повышению остаточного азота крови.

4.4.2. Мочевина крови

У здорового человека количество мочевины в крови колеблется от 2,5 до 8,3 ммоль/л. Уровень мочевины в крови так же, как и уровень остаточного азота может повышаться вследствие ряда внепочечных факторов (потребление большого количества белковой пищи, воспалительные, опухолевые процессы с распадом белков и т. д.). Однако при этих состояниях избыток мочевины быстро удаляется из организма почками. Продолжительное обнаружение мочевины крови на уровне 7 ммоль/л расценивается как проявление почечной недостаточности. Таким образом, повышение содержания мочевины более специфично для нарушений функции почек, чем повышение остаточного азота крови. Определение мочевины обязательно проводится при обследовании почечного больного.
При тяжелой почечной недостаточности уровень мочевины в крови может достигать очень больших цифр, превышая норму в 20-30 раз. В начальных стадиях почечной недостаточности возможно повышение уровня мочевины в крови при отсутствии нарастания остаточного азота, что еще более повышает диагностическую ценность определения мочевины.
Для раннего выявления почечной недостаточности имеет значение определение так называемого мочевинного коэффициента, который представляет собой процентное отношение мочевины к остаточному азоту и в норме составляет 50-70%. При недостаточности функции почек эта цифра резко повышается. Повышение мочевинного коэффициента иногда наступает раньше нарастания в крови не только остаточного азота, но и мочевины. Поэтому его повышение является предвестником и чрезвычайно ранним признаком декомпенсации почек.
Пониженное содержание мочевины крови может иметь место при печеночной недостаточности, что связано с нарушением синтеза мочевины в печени.

4.4.3. Креатинин крови

Содержание креатинина в крови — величина довольно постоянная и составляет у мужчин 0,044-0,1 ммоль/л и у женщин — 0,044-0,088 ммоль/л.
Креатинин, как и другие продукты азотистого обмена (остаточный азот, мочевина), используется для изучения функции почек.
Повышение содержания креатинина происходит параллельно нарастанию азотемии, но в отличие, например, от мочевины, уровень которой динамично реагирует даже на небольшие изменения функции почек, креатинин является более устойчивым показателем. Уровень креатинина мало подвержен влиянию внепочечных факторов, в то время как содержание остаточного азота и мочевины снижается при малобелковой диете.
Определение креатинина явл:яется обязательным методом выявления почечной недостаточности. Содержание креатинина в крови и клубочковая фильтрация являются основными лабораторными критериями диагностики почечной недостаточности и определения ее стадии.
При тяжелом нарушении функции почек содержание в крови креатинина может достигать очень высоких цифр — 0,8-0,9 ммоль/л. Уменьшение содержания креатинина в крови диагностического значения не имеет.

4.4.4. Мочевая кислота

Мочевая кислота является продуктом обмена пуриновых оснований, входящих в состав сложных белков — нуклеопротеидов. В норме ее содержание в крови у мужчин составляет 0,24-0,50 ммоль/л, у женщин 0,16-0,40 ммоль/л.
Гиперурикемия — повышенное содержание мочевой кислоты в крови — является характерным лабораторным признаком подагры, но наблюдается и при ряде других заболеваний.
Гиперурикемией сопровождаются лейкозы, Ві2-дефицитная анемия (малокровие, связанное с дефицитом витамина Вх2), иногда некоторые острые инфекции (пневмония, брюшной тиф, рожистое воспаление, туберкулез).
Повышенное содержание мочевой кислоты в крови может наблюдаться при заболеваниях печени и желче-выводящих путей, тяжелой форме сахарного диабета, хронической экземе, псориазе, крапивнице, при отравлении окисью углерода, метиловым спиртом.
Гиперурикемия у больных подагрой имеет волнообразный характер. Периоды нормального содержания мочевой кислоты сменяются ее повышением в 3-4 раза по сравнению с нормой.
Для получения более точных сведений о нарушениях пуринового обмена необходимо в течение трех дней перед исследованием назначать больным малопуриновую диету (ограничение мясных и рыбных продуктов, особенно печени, почек, шпрот, сардин, бобовых, грибов, шпината).
Уровень мочевой кислоты не является показателем функции почек и не используется для диагностики почечной недостаточности.

4.4.5. Индикан крови

Нормальное содержание индикана в крови 0,19-3,18 мкмоль/л. Содержание его закономерно увеличивается при почечной недостаточности. Диагностическая ценность показателя снижается вследствие того, что небольшое повышение уровня индикана может наблюдаться при гнилостных процессах в кишечнике. Условно принимают, что увеличение содержания индикана до 4,7 мкмоль/л может быть следствием заболеваний кишечника, а более высокие цифры обычно связаны с почечной патологией.

4.5. Ферменты сыворотки крови

Ферменты (лат. fermentare — вызывать брожение, синоним энзимы) — специфические вещества белковой природы, вырабатываемые клетками и тканями живых организмов. Ферменты относятся к группе биока-тализаторов, общим свойством которых является способность изменять скорость химических процессов, свойственных живому организму.
Ферментативный катализ лежит в основе всех проявлений жизни. Разнообразие физиологических функций (сокращение мышцы, проводимость нерва, рост, секреция и др.) обеспечиваются ферментативными процессами. Практически все метаболические реакции, протекающие в живом организме, являются ферментативными.
Ферментативные процессы были известны еще в далекой древности и использовались в хлебопечении, сыроварении, для получения спиртных напитков.
Ферменты являются белками, простыми или сложными. Молекулярный вес их колеблется в широких пределах: от нескольких тысяч до миллиона. По аминокислотному составу ферменты не отличаются от белков, не обладающих ферментативным действием. Ферментативная активность обусловлена специфическим расположением аминокислот в белковой молекуле.
Факторы, влияющие на активность фермента: температура, вид субстрата (объекта воздействия фермента), рН среды, наличие активаторов и ингибиторов (ингибиторы — вещества, подавляющие активность ферментов). Разные ферменты имеют максимальную активность при различных величинах рН. Оптимум рН обычно лежит в пределах, близких к нейтральной среде; для некоторых протеолитических ферментов (т. е. ферментов, участвующих в расщеплении белков) — в сильно кислой или щелочной области.
Скорость ферментативной реакции зависит, прежде всего, от природы фермента, который может обладать низкой или высокой активностью. При прочих равных условиях начальная скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации фермента. Повышение температуры, как правило, увеличивает активность фермента, но при дальнейшем повышении температуры может наступить его инактивация.
Одним из характерных и весьма важных в биологическом отношении свойств ферментов является их высокая специфичность, заключающаяся в том, что каждый фермент действует только на одно вещество или несколько сходных по своему строению веществ и не действует на другие соединения. Специфичность фермента определяется его белковым составом. Одни ферменты обладают высокой специфичностью, другие малоспецифичны.
Протеолитические ферменты, выделяющиеся в желудочно-кишечный тракт, находятся в виде так называемых проферментов (зимогенов), что исключает возможность самопереваривания тканей, вырабатывающих данные ферменты. В неактивном состоянии продуцируются и ферменты, участвующие в процессе свертывания крови.
В основе многих заболеваний лежат нарушения нормального функционирования ферментативных процессов.
К настоящему времени идентифицировано около 1000 различных ферментов, из которых более 50 нашли применение в клинической лабораторной диагностике.
Большинство ферментов, катализирующих химические реакции, протекающие в живом организме, находятся в клеточной среде, тем не менее на основании анализов внеклеточных жидкостей (особенно плазмы или сыворотки крови) можно сделать заключение об изменениях, происходящих внутри клеток разных органов и тканей.
Повышенное или пониженное содержание ферментов является чрезвычайно чувствительным и тонким показателем состояния организма.
Изменения активности ферментов в биологических жидкостях может быть обусловлено рядом причин.
Повышение активности может быть результатом ускорения процессов синтеза фермента (например, щелочной фосфатазы при рахите, гепатите), некроза клеток (например, креатинфосфокиназы, аспартатаминотрансферазы при инфаркте миокарда), понижении выведения (например, щелочной фосфатазы при закупорке желчевыводящих путей), повышения проницаемости клеточных мембран (например, аланини аспартатаминотрансфераз при вирусном гепатите).
Понижение ферментативной активности вызывается уменьшением числа клеток, секретирующих фермент, недостаточностью синтеза, увеличением выведения фермента, торможением его активности ингибитором.
Основным принципом диагностики является выбор оптимального спектра ферментов, изменение активности которых характерно для патологии определенных органов или тканей. Определение ряда сывороточных ферментов помогает в диагностике заболеваний печени, желчевыводящих путей, поджелудочной железы, скелетной мускулатуры.
Использование ферментных тестов при инфаркте миокарда особенно необходимо в тех случаях, когда затруднена интерпретация электрокардиограммы. Исследование ферментов помогает диагностировать некоторые заболевания крови, злокачественные новообразования (опухоли).
Для интерпретации полученных результатов исследования важно знать нормальные величины активности изучаемого фермента. Кроме того, иногда необходимо учитывать возраст, пол, характер питания, интенсивность физической нагрузки. Сывороточные ферменты могут значительно менять свою активность под влиянием лекарственных препаратов, ряда веществ (например, алкоголя).
Активность ферментов выражается в моль/(с л); мкмольДс • л); нмольДс • л).
Международная единица (ME) — мкмольДмин • л) соответствует 16,67 нмольДс • л).
В последнее время вводится единица каталитической активности: нкатал/л=нмольДс • л).
Лаборатория, производящая исследование, обязательно должна указывать пределы колебаний нормальных величин активности фермента, поскольку его
определение может осуществляться различными методами.

4.6. Неорганические вещества

Неорганические вещества, содержащиеся в плазме или сыворотке крови (калий, натрий, кальций, фосфор, магний, железо, хлор и др.), определяют физико-химические свойства крови: осмотическое давление, электропроводность, поверхностное натяжение, кислотно-основное состояние.
Общее количество неорганических веществ в плазме составляет около 1%. В тканях организма они находятся в основном в форме комплексов с углеводами, органическими кислотами, белками. Изучение обмена неорганических веществ имеет большое клинико-диагностическое значение (табл. 5).

Биохимическое исследование крови

Биохимическое исследование крови

Биохимическое исследование крови

Биохимическое исследование крови

Назад Оглавление Далее

Популярные материалы Популярные материалы